苯丙氨酸解氨酶(苯丙氨酸解氨酶缩写)
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什么是苯丙氨酸解氨酶
苯丙氨酸解氨酶（phenylalanineammonialyase，PAL）、过氧化物酶以及肉桂酸-4-羟基化酶、4-香豆酸-乙酰辅酶A连接酶等都是植物苯丙烷类代谢途径的关键酶，这一途径与木质素、植保素等防卫物质的合成有重要关系。苯丙氨酸解氨酶是植物体内苯丙烷类物质代谢的限速酶，病原菌的侵染和病原菌毒素处理都能诱导苯丙氨酸解氨酶活性增强，且酶活增强与抗病性成正相关。在病原菌侵染的最初几小时，酶活缓慢增强，随后急剧上升，达到高峰期，以后进入减退期。有研究表明，在侵染初期苯丙氨酸解氨酶可以重新合成，而后期植物细胞中则积累了钝化苯丙氨酸解氨酶的大分子物质（抑制蛋白）。国内外对于苯丙氨酸解氨酶的研究非常多，主要用作指标，进行抗、感品种的比较和初步证明某种抗病因子的作用，例如王敬之和薛应龙（1982）对抗晚疫病马铃薯中苯丙氨酸解氨酶动态的研究。
植物生理学中什么是苯丙氨酸解氨酶
L-苯丙氨酸解氨酶L－phenylalaninammo－nialyase
缩写PAL。是催化直接脱掉L-苯丙氨酸上的氨而生成反式桂皮酸的酶。EC．4．3．1．5。是1961年J．Koukol，E．Conn在大麦中发现的。存在于高等植物、酵母、菌类的可溶性部分。推测分子量为30万。这是一个可把苯丙氨酸用于酚类化合物合成的酶。在很多情况下，其反应成为酚类化合物合成的有步骤的速率阶段。在组织中的活性可随外界因素而发生显著变化，用光照，病伤害，植物激素处理等会使活性显著增加。另外有时还受光敏色素所支配。在多数情况下，在组织中活性增加的同时，酶发生失活作用，这时组织中具有活性酶的量很快就会减少，据认为，这种失活是与类蛋白质物质作用有关。此外也已指出有非活性的酶的存在。
植株苯丙氨酸解氨酶活性一般为多少
01所需酶量为一单位（相当每毫升反应混合物形成1μg肉桂酸）。实验结果•苯丙氨酸解氨酶在290nm处吸光度为1.770
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